Природа и свойства ферментов

Ферменты представляют собой высокоспециализированные катализаторы белковой природы, которые ускоряют хим реакции в животных и растительных организмах. Они вырабатываются исключительно в клеточках животных, растений и микробов, но проявляют свое действие не только лишь в клеточках, да и будучи выделенными из их. Фактически все хим преобразования в живом веществе осуществляются при Природа и свойства ферментов помощи ферментов. Можно сказать, что ферменты являются движущей силой биохимических процессов в живых организмах.

Зависимо от природы и предназначения ферменты могут выделяться в окружающую среду либо удерживаться снутри клеточки. Т.к. они не утрачивают каталитической возможности и после выделения из организма, они обширно используются в пищевой, легкой и мед Природа и свойства ферментов индустрии, сельском хозяйстве и других отраслях народного хозяйства.

Все ферментативные реакции протекают просто и стремительно. Катализируемые в организме ферментативные реакции не сопровождаются образованием побочных товаров, в то время как в органических реакциях, проводимых при помощи искусственных катализаторов, всегда появляется хотя бы один либо несколько таких товаров.

В живых организмах ферменты находятся Природа и свойства ферментов в упорядоченном состоянии. В отдельных структурных образованиях клеточки ферментативные реакции протекают в строго определенном порядке. Будучи точно скоординированными вместе, отдельные циклы реакций обеспечивают жизнедеятельность клеток, органов, тканей и организма в целом. В отдельных частях клеточки осуществляются строго определенные биохимические процессы.

Вместе с тем, что ферменты играют решающую роль в Природа и свойства ферментов живых организмах, им принадлежит видное место в производстве пищевых товаров и многих изделий других отраслей индустрии, также в сельском хозяйстве. Создание этилового спирта, пива, вина, чая, хлеба, кисломолочных и многих других товаров основано на действии ферментов. Ферменты участвуют в созревании и перезревании плодов и овощей, созревании и порче мяса Природа и свойства ферментов и рыбы, сохраняемости зерна, муки, крупы и других товаров.

В неких случаях присутствие ферментов в процессе переработки товаров бывает ненужным. Примером этого может служить реакция ферментативного потемнения плодов и овощей в итоге воздействия фермента полифенолоксидазы либо прогоркание жиров муки в итоге деяния присутствующих в эмбрионе зерна ферментов липазы и липооксидазы Природа и свойства ферментов.

В текущее время из био объектов выделено и исследовано несколько сотен ферментов. Считают, что жива клеточка может содержать более 1000 разных ферментов.

Каждый живой организм безпрерывно синтезирует ферменты. В живой клеточке ферменты могут синтезироваться в различных структурных образованиях — ядре, цитоплазме, хлоропластах, митохондриях, цитоплазматической мембране и др.

Каталитическая Природа и свойства ферментов активность ферментов во много раз превосходит активность неорганических катализаторов. Так, гидролиз белка до аминокислот в присутствия неорганических катализаторов при температуре 100°С и выше осуществляется за несколько 10-ов часов. Таковой же гидролиз при участии специфичных ферментов завершается за время меньше часа и протекает при температуре 30—40°С. Полный гидролиз крахмала при помощи кислоты Природа и свойства ферментов происходит за несколько часов, тогда как на ферментативный гидролиз при комнатной температуре затрачивается пару минут.

Принципиальной соответствующей особенностью ферментов является специфика их деяния. Специфика деяния ферментов состоит в том, что каждый фермент действует на вещества определенного структурного, стереохимического нрава, к примеру фермент сахараза катализирует лишь на сахарозу.

По Природа и свойства ферментов степени специфики ферменты различаются меж собой. Одни ферменты катализируют перевоплощение только 1-го вещества, а другие катализируют перевоплощения маленькой группы близких по свойствам веществ. Так, фермент глюкооксидаза катализирует окисление глюкозы, а трипсин гидролизует специальные пептидные связи в белках и обыкновенные эфиры аминокислот.

Ферменты, будучи специфичными катализаторами, ускоряют как прямую, так Природа и свойства ферментов и оборотную реакцию, т. е. гидролиз и синтез вещества, на которое они действуют. Направленность этого процесса находится в зависимости от концентрации начальных и конечных товаров и критерий, в каких протекает реакция.

Ферменты делят на два огромных класса —однокомпонентные, состоящие только из белка, идвухкомпонентные, состоящие из белка и небелковой части, именуемой Природа и свойства ферментов простетической группой. Белки ферментов могут быть ординарными (протеинами) и сложными (протеидами). Активную простетическую группу фермента именуют агоном, а белковый носитель — фероном. Простетическая группа в составе фермента занимает приблизительно до 1 % его массы.

Крепкость связи простетической группы (агона) с фероном у различных ферментов неодинакова. При слабенькой связи происходит диссоциация Природа и свойства ферментов фермента на белковую и простетическую часть, которую именуют коферментом. Любая из образовавшихся групп проявляет каталитическую активность. Роль коферментов играют большая часть витаминов—С, В1, В2, В6, В12, Н, Е, К и др., также нуклеотиды, РНК, сульфгидрильные группы, глютатион и т. д. Многие ферменты владеют высочайшей каталитической способностью исключительно в том случае Природа и свойства ферментов, если фермент не распадается на ферон и агон.

Молекулярный вес ферментов колеблется в широких границах — от нескольких тыщ до миллиона, но большая часть ферментов имеют большой молекулярный вес.

В чистом виде все ферменты являются кристаллами.

Каталитические реакции осуществляются на поверхности молекул ферментов. Фермент-белок образует дисперсионную фазу, на поверхности которой Природа и свойства ферментов происходят реакции меж субстанциями, растворенными в дисперсной среде. Поверхность молекулы фермента-белка неоднородна; на поверхности молекулы имеются различные химически активные группировки, просто связывающие другие соединения.

Характеристики ферментов обоснованы сначала наличием особо активных центров на поверхности белковой молекулы — радикалов аминокислот либо крепко присоединенных к белку особенных хим Природа и свойства ферментов группировок.

Общие характеристики ферментов вытекают из их белковой природы. Ферменты термолабильны, их активность находится в зависимости от величины рН среды и влажности, в какой они действуют, также от воздействия активаторов и ингибиторов.

Для каждого фермента существует лучшая температура. Для большинства ферментов подходящей является температура 30...50°С. В интервале температур от 0 до 50°С Природа и свойства ферментов при повышении температуры на каждые 10°С активность ферментов увеличивается в 1,4—2 раза. При предстоящем нагревании активность ферментов понижается, и при 80—100°С ферменты обычно на сто процентов теряют каталитические характеристики в связи с денатурацией белка.

Температура инактивации у различных ферментов неодинакова. Так, инактивация фермента амилазы в растворе происходит при 70°С Природа и свойства ферментов, сахаразы — при 59°С, трипсина и пепсина — при65°С. В сухом состоянии ферменты могут переносить нагревание до более больших температур. Но приочень больших температурах инактивация ферментов наступает одномоментно.

После термический инактивации некие ферменты восстанавливают свою каталитическую активность. Примером этого может служить пероксидаза, которая даже при нагревании в течение 60 секунд Природа и свойства ферментов до 150°С не стопроцентно теряет каталитические характеристики. Потому перокси-дазу считают самым термостабильным ферментом.

При температурах ниже 0°С каталитическая деятельность ферментов резко понижается, но все таки сохраняется даже при замораживании товаров. Потому скоропортящиеся продукты (мясо, рыбу, яичка и др.) сохраняют в охлажденном и замороженном состоянии. При низких минусовых температурах Природа и свойства ферментов ферменты действуют, если не вся вода продукта перевоплотился в лед. К примеру, липаза не теряет активности при —2°С. После размораживания активность ее существенно выше начальной (до замораживания). Разумеется, нехорошая сохраняемость размороженных товаров происходит в итоге активизации ферментов.

Действие ферментов прекращают методом краткосрочного нагревания (бланширования) либо замедляют, понижая температуру хранения товаров Природа и свойства ферментов. В процессе долгого хранения количество ферментов в продуктах миниатюризируется, их активность понижается.

Реакция среды оказывает существенное воздействие на каталитическую активность ферментов. Ферменты как белки изменяют свою растворимость, осмотическое давление, вязкость и другие характеристики под воздействием рН среды. Считают, что изменение ферментативной активности зависимо от рН среды связано с конфигурацией ионизации ферментов Природа и свойства ферментов, субстрата либо фермент-субстратного комплекса.

Ферменты проявляют лучшую активность исключительно в определенных, характерных им границах рН. Так, пепсин, который выделяется в сильнокислую среду желудка, имеет оптимум активности при рН 1,5 и 2,5, в то же время протеазы, которые выделяются поджелудочной железой в двенадцатиперстную кишку, имеют лучшую активность в щелочной зоне Природа и свойства ферментов рН, а оптимум деяния трипсина лежит в границах рН 8—9. При значении рН выше либо ниже хорошей величины активность ферментов понижается.

На активность ферментов оказывает влияние присутствие в смесях неких хим веществ. Одни из их увеличивают активность ферментов и именуются активаторами, другие снижают либо даже прекращают активность ферментов и именуются ингибиторами Природа и свойства ферментов — парализаторами. К примеру, этилен ускоряет, а углекислый газ замедляет ферментативные процессы дозревания яблок, груш, томатов. Активаторами ферментов являются ионы металлов — Na+, K+, Rb+, Mg++, Ca++, Cu++, Fe++ и соединения, содержащие сульфгидрильные группыSН, HCN H2S. К активаторам ферментов относятся восстановители: аминокислота цистеин и трипептид глютатион (в их Природа и свойства ферментов имеется группа SН). Наличие в растворе обозначенных металлов либо соединений в определенной концентрации содействует проявлению полной активностинекоторых ферментов.Ингибиторами ферментов являются соли томных металлов, осаждающие ферменты, и вещества, ослабляющие действие ферментов, к примеру окислители — перекись водорода и бромат калия, тормозящие действие протеаз. Все ферменты подвержены ингибированию в итоге денатурации либо Природа и свойства ферментов разрушения ферментного белка.

Различают ингибиторы общего и специфичного нрава. К общим ингибиторам, которые подавляют действие всех ферментов, относят соли томных металлов (свинца, серебра, ртути), трихлоруксусную кислоту и танин. Нередко торможение либо прекращение деяния ферментов под воздействием томных металлов носит обратимый нрав, и если в среду добавить вещества Природа и свойства ферментов, образующие соединения с этими металлами, то активность ферментов восстанавливается.

Специальные ингибиторы действуют лишь на определенные ферменты. Так, синильная кислота действует лишь на окислительные ферменты, содержащие в активном центре железо илимедь. Синильная кислота вступает в соединение с металлами, и фермент теряет активность.

Механизм деяния белковых ингибиторов связан со специфичным взаимодействием с ферментом Природа и свойства ферментов и образованием устойчивого неактивного комплекса "фермент-ингибитор".

В текущее время показано, что ингибиторы протеиназ в растениях представлены группой различных белков. Многие их их отлично исследованы. Расшифрована их первичная структура, идентифицирован активный центр, взаимодействующий с активным центром фермента и блокирующий его, определены другие свойства. Как правило это белки с маленький молекулярной Природа и свойства ферментов массой и значимым количеством дисульфидных связей, придающих завышенную стабильность их структурной организации. Посреди их встречаются белки, выдерживающие нагревание до 100°С без утраты активности.

Белки-ингибиторы понижают пищевую ценность растительных товаров. Так, белки бобовых, содержащие высокоактивные ингибиторы пищеварительных ферментов, нельзя включать в пищевой рацион без подготовительной насыщенной термический обработки Природа и свойства ферментов.

В живой клеточке регулирование деяния ферментов осуществляется не только лишь при помощи специфичных активаторов и ингибиторов, но также методом связывания ферментов на разных коллоидных структурах протоплазмы. Такое связывание ферментов приводит к потере ими активности. Освобождение фермента из соединения вновь восстанавливает его каталитическую активность.

Ферменты инактивируются при очень больших давлениях. Но Природа и свойства ферментов после снятия давления ферменты восстанавливают свою каталитическую активность.

Увеличение содержания воды в продукте (повышение количества свободной воды) до определенного предела увеличивает деятельность ферментов, потому, к примеру, интенсивность дыхания мокроватого зерна выше, чем сухого.

Действие ферментов очень замедляется в сухих продуктах, но стопроцентно не прекращается. Результаты активности ферментов могут проявляться Природа и свойства ферментов в изменении свойства продукта — его потемнении, ухудшении запаха, вкуса, смеси и т. д.

Активность ферментов находится в зависимости от состояния вещества, на которое Они действуют. Так, денатурированные белки резвее гидролизуются, чем те же белки в коллоидном состоянии; разрушенные крахмальные зерна гидролизуются резвее, чем целые, и т. д Природа и свойства ферментов.

Скорость большей части ферментативных реакций пропорциональна концентрации фермента, по последней мере на самых ранешних стадиях. За пределами исходных стадий скорость ферментативных реакций падает.

Фермент образует с субстратом комплекс, который диссоциирует на свободный фермент и конечный продукт реакции:

Е+S = ЕS;

ЕS =Е+ Р,

где Е — фермент;

S — субстрат;

ЕS — ферментно Природа и свойства ферментов-субстратный комплекс;

Р — конечный продукт.

Количество субстрата очень велико по сопоставлению с ферментом, и потому концентрация субстрата очень оказывает влияние на скорость ферментативных реакций. Если субстрат содержится в значимом излишке, то количество образовавшегося продукта пропорционально времени. По мере уменьшения концентрации субстрата количество образовавшегося в единицу времени конечного продукта Природа и свойства ферментов (Р) понижается.

О наличии в растворе фермента судят по его действию. Так, о наличии амилазы в слюне можно судить по возможности слюны осахаривать крахмал, о наличии желудочного пепсина — по его возможности растворять с достаточной быстротой яичный белок либо фибрин.

Систематизация ферментов

В исходный период развития учения о ферментах им давали наименования Природа и свойства ферментов без определенной системы, по случайным признакам, по наименованию субстрата либо типу катализируемой реакции. Так, фермент пепсин получил заглавие от греческого слова пепсис — перевариваю, папаин —от сока растения папайи, обеспеченного ферментом. Бывало, что отдельные создатели одному и тому же ферменту давали различные наименования.

В связи с бурным развитием науки Природа и свойства ферментов о ферментах — ферментологии в 1961 г. неизменным комитетом по ферментам при международном биохимическом союзе была разработана современная номенклатура и систематизация ферментов. В согласовании с этой систематизацией заглавие фермента составлялось из хим наименования субстрата и наименования той реакции, которая осуществлялась ферментом. К латинскому наименованию корня субстрата, на который действует фермент, либо к Природа и свойства ферментов наименованию процесса, катализируемого данным ферментом, добавлялось окончание «аза». Вместе с новыми наименованиями для многих ферментов сохранились старенькые, крепко вошедшие в научную литературу (пепсин, трипсин, папаин и др.).

По современной систематизации все ферменты делят на 6 классов: оксидоредуктазы; трансферазы; гидролазы; лиазы; изомеразы; лигазы (синтетазы).

Любой из 6 классов подразделяют на подклассы, а каждый Природа и свойства ферментов подкласс — на группы.

Оксидоредуктазы. Это ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции, которые происходят в живых организмах и, как следует, связаны с процессами дыхания и брожения. Реакции окисления веществ в организмах всегда сопровождаются реакциями восстановления. Окисление протекает как процесс отнятия водорода (электронов) от субстрата, а восстановление — как присоединение атомов водорода (электронов Природа и свойства ферментов) к акцептору.Окислению могут подвергаться различные вещества — углеводы, жиры, белки, аминокислоты, витамины и др.

Оксидоредуктазы делят на 14 подклассов, которые объединяют более 270 ферментов.

Основными из оксидоредуктаз являются дегидрогеназы, оксидазы, каталаза, пероксидаза, липоксигеназа.

Дегидрогеназы производят реакциюдегидрирования и делятся на две группы: анаэробные и аэробные, которыеназывают оксидазами.

Анаэробные дегидрогеназы представляют собой Природа и свойства ферментов специальные ферменты, катализирующие отщепление водорода от определенных хим веществ и передающие его другим ферментам — переносчикам водорода.Эти дегидрогеназы являются двухкомпонентными ферментами,в каких кофермент просто отделяется от белковой части. В качестве кофермента в составанаэробных дегидрогеназ могут заходить двавещества — никотинамидадениннуклеотид(НАД) либо никотинамидадениннуклеотидфосфат(НАДФ) Оба эти вещества владеют Природа и свойства ферментов только высочайшей обскурантистской окислительно-восстановительной способностью

Понятно сильно много анаэробных дегидрогеназ, катализирующих окисление разных органических соединений. Так, лактатдегидрогеназа катализирует реакцию окисления молочной кислоты до пировиноградной, изоцитратдегидрогеназа — окисление изолимонной кислоты до щавелево-янтарной.

К группе аэробных дегидрогеназ (оксидаз) относят ферменты, способные отымать водород от окисляемого вещества и передавать его другим соединениям либо кислороду воздуха Природа и свойства ферментов. В их состав в качестве кофермента входитвитамин Вз (рибофлавин), и потому такие ферменты именуют флавиновыми.

Отнимая водород от окисляемого вещества и передавая его кислороду воздуха, оксидаза может при всем этом создавать воду либо перекись водорода (Н2О либо Н2О2). К этой группе ферментов относятся полифенолоксидаза, аскорбинатоксидаза, глюкооксидаза.

Полифенолоксидаза Природа и свойства ферментов находится в высших растениях и грибах, в особенности ее много в зеленоватом чайном листе, она катализирует окисление дифенолов, полифенолов, тирозина с образованием темноокрашенных соединений. Потемнение поверхности нарезанных плодов, овощей и картофеля, также ржаного теста при выпечке происходит в итоге деяния этого фермента. Аскорбинатоксидаза катализирует окисление аскорбиновой кислоты в Природа и свойства ферментов дегидроаскорбиновую кислоту. Глюкозооксидаза катализирует окисление глюкозы в глюконовую кислоту.

Пероксидаза катализирует процесс окисления органических соединений за счет перекиси водорода. Активная группа пероксидазы содержит железо. Перекись водорода активируется и действует как акцептор водорода.

Катализа катализирует разрушение перекиси водорода, образующейся в клеточках живых тканей в процессе дыхания, превращая ее в Природа и свойства ферментов воду и кислород. В состав молекулы каталазы, как и пероксидазы, заходит железо. Главное предназначение каталазы в организме заключается в том, что она разрушает вредную для клеток перекись водорода, образующуюся в процессе дыхания.

Липоксигеназакатализирует окисление кислородом воздуха неких ненасыщенных высокомолекулярных жирных кислот (линолевой, линоленовой и др.) и образуемых ими сложных эфиров Природа и свойства ферментов. В итоге этого образуются гидроперекиси, которые в свою очередь окисляют не только лишь новые порции ненасыщенных кислот, да и вещества, сопутствующие жирам: аскорбиновую кислоту, аминокислоты, каротиноиды, витамин А. Прогоркание муки и крупы, окислительная порча растительных масел происходят под действием липоксигеназы.

Трансферазы либо ферменты переноса. Они ускоряют перенос целых групп и Природа и свойства ферментов молекулярных остатков с одних соединений на другие, в итоге чего образуются новые вещества. Трансферазы — один из более широких классов, включающий около 240 ферментов, которые имеют большущее значение для обмена веществ живых организмов.

Зависимо от нрава переносимых группировок различают аминотрансферазы, фосфортрансферазы, глюкозилтрансферазы, ацилтрансферазы и др. Любой из обозначенных Природа и свойства ферментов подклассов трансфераз переносит только характерные ему атомные группировки. Амино-трансферазы ускоряют реакцию переаминирования аминокислот с кетокислотами. Фосфортрансферазы ускоряют перенос остатков фосфорной кислоты на спиртовые, карбоксильные, азотсодержащие и другие группы тех либо других органических соединений. Глюкозилтрансферазы катализируют реакции переноса глюкозидных остатков с молекул фосфорных эфиров либо других соединений к молекулам моносахаридов, полисахаридов Природа и свойства ферментов либо других веществ.

Гидролазы. Эти ферменты катализируют гидролиз, а время от времени и синтез органических соединений с присоединением к ним воды. Этот класс включает более 217 ферментов и разделяется на 9 подклассов.

Гидролазы делят на ферменты, гидролизующие глюкозидные связи, подобные тем, которые встречаются в крахмале и целлюлозе и других полисахаридах, ферменты Природа и свойства ферментов, гидролизующие пептидные связи в белках, и ферменты, гидролизующие сложные эфиры (жиры и др.). Более необходимыми являются четыре подкласса гидролиза: эстеразы, карбогидразы, амидазы и пептидазы.

Эстеразы ускоряют реакции гидролиза и синтеза сложных эфиров. К эстеразам относятся липазы, эстеразы, лецитиназы и другие ферменты.

Карбогидразы расщепляют глюкозидные связи в углеводах и Природа и свойства ферментов их производных. К карбогидразам относятся a- и b-амилазы, фруктофуранозидаза (сахараза), мальтаза, лактаза, пектиназа и др.

Амидазы ускоряют гидролиз амидов кислот с образованием аммиака и кислоты. К амидазам относятся пурин- и пирамидиндезаминазы, ациламидазы, амидиназы и др.

Пептидазы катализируют гидролиз пептидных связей в белках и пептидах до полипептизов и аминокислот Природа и свойства ферментов.

Лиазы. Они объединяют ферменты, ускоряющие негидролитические реакции распада органических веществ с отщеплением воды, углекислого газа либо аммиака и др. В итоге деяния ферментов образуются двойные связи. Некие из этих реакций обратимы и надлежащие ферменты при определенных критериях катализируют реакции не только лишь распада, да и синтеза. Класс лиаз включает Природа и свойства ферментов более 117 ферментов.

Из класса лиаз выделяют несколько подклассов зависимо от типа подвергающейся разрыву связи меж отщепляемой группой и остатком молекулы. Так, ферменты углерод-углерод-лиазы катализируют отщепление либо присоединение углекислоты. Такая реакция нередко происходит в процессе обмена веществ в растениях. Ферменты этого типа носят заглавие карбоксилаз либо декарбоксилаз Природа и свойства ферментов. Декарбоксилазы аминокислот участвуют в отщеплении углекислоты от аминокислот.

Углерод-кислород-лиазы катализируют отщепление от органических веществ воды. Так, фермент фумаратгидратаза отщепляет воду от яблоковой кислоты с образованием фумаровой кислоты.

К ферментам класса лиаз относятся также фосфопируватгидратаза, которая отщепляет воду от 2-фосфоглицериновой кислоты, аспартат-аммиак-лиаза, участвующая в процессе отщепления Природа и свойства ферментов и присоединения аммиака.

Изомеразы. Такие ферменты катализируют перевоплощение органических соединений в их изомеры. В отличие от трансфераз изомеразы катализируют перенос групп только снутри молекулы. Эти перевоплощения могут состоять во внутримолекулярном переносе водорода, фосфатных и ацетильных групп, в изменении пространственного расположения атомных группировок, в перемещении двойных связей.

К классу изомераз принадлежат Природа и свойства ферментов 47 ферментов, к которым относятся триозофосфатизомераза, альдозомутаротаза, фосфогексоизомераза и др.

Невзирая на то что класс изомераз насчитывает не много ферментов, они играют важную роль в обмене веществ. Так, фермент триозофосфатизомераза катализирует перевоплощение промежных товаров брожения — 3-фосфоглицеринового альдегида и фосфодиоксиацетона, а рибозофосфатизомераза катализирует обоюдное перевоплощение кето- и альдоформ рибо-5-фосфата; образующаяся при всем Природа и свойства ферментов этом рибулоза может далее преобразовываться в арабинозу.

Лнгазы, либо синтетазы. Они представляют собой огромную группу ферментов, ускоряющих синтез сложных органических соединений из более обычных. Реакция синтеза просит значимой энергозатраты, потому активность лигаз проявляется только в присутствии таких макроэргических соединений, как аденозинтрифосфорная кислота (АТФ) либо другой нуклеотидтрифосфат. При Природа и свойства ферментов отрыве от молекул аденозинтрифосфорной кислоты в присутствии лигаз 1-го либо 2-ух концевых остатков фосфорной кислоты выделяется огромное количество энергии, применяемой для активирования реагирующих веществ.

Более обычной реакцией, катализируемой лигазами, является синтез амидов — аспарагина и глутамина. Образование аспарагина идет в присутствии аспарагин-синтетазы.


priroda-i-cena-bessmertiya.html
priroda-i-chelovek-voda-istochnik-zhizni-doklad.html
priroda-i-metafizika-ritma.html